Aktuell
Standortverlegung der Octapharma Biopharmaceuticals GmbH
Octapharma investiert im Technologiepark Heidelberg
Juni 2008
ibpn international blood/plasma news
Den Baubeginn in Heidelberg zeigt das Videoportal des Rhein-Neckar Fernsehen. Die Rhein-Neckar-Zeitung berichtete über die Grundsteinlegung: "Ein Traumschiff soll die Forschung beflügeln" (Artikel vom 09.07.2010).
Die Eröffnung des neuen Standorts in unmittelbarer Nachbarschaft zum Deutschen Krebsforschungszentrum (DKFZ) ist für Anfang 2012 geplant.
Schwerpunkt wird die Grundlagenforschung sein, konzentriert auf die Kernkompetenzen des Unternehmens: Immunologie, Hämatologie/Blutgerinnung sowie Intensiv- und Notfallmedizin. Bauherrin des neuen Zentrums ist die Octapharma Biopharmaceuticals GmbH, ein biotechnologisches Forschungsunternehmen mit Fokus auf die Herstellung von Proteinen mittels humanen Zelllinien.
Geschäftsführerin Carola Schröder wird mit Ihren Mitarbeitern aus Martinsried bei München nach Heidelberg umziehen und zusätzlich hochqualifizierte Mitarbeiter aus der Metropolregion rekrutieren. Mit der Eröffnung des neuen Standorts soll auch das Personal aufgestockt werden. Geplant ist, dass zunächst 60, später bis zu 100 Octapharma-Mitarbeiter in Heidelberg forschen.
Swedish scientists at OCTAPHARMA AB report that they have developed a B-domain deleted recombinant factor VIII that can be expressed in a human cell line. Use of the human embryonic kidney cell line HEK293 in lieu of current small rodent cell lines is expected to produce a factor VIII molecule with a human glycosylation pattern, potentially resulting in improved function and reduced product immunogenicity.
The method of production uses a gene construct for a B-domain deleted factor VIII protein and stable clone cell developed at Munich-based Octapharma Biopharmaceuticals GmbH. The product harvested from cell culture in a serum-free medium is purified by five chromatography steps, and includes solvent detergent treatment and nanofiltration steps to inactivate and remove viruses, respectively. The final product has a factor VIII specific activity in excess of 9,000 IU/mg protein. In a direct comparison, this factor VIII protein demonstrated 40 % higher von Willebrand factor binding affinity than murine-based recombinant factor VIII products.